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Gli organismi viventi devono stare molto attenti al [b]problema del ghiaccio[/b]. Quando la temperatura scende sotto zero iniziano a formarsi dei nano-cristalli di ghiaccio nelle cellule che poi crescono fino a bucare la cellula uccidendola. Moltissimi organismi, delle tipologie più svariate, dai batteri ai funghi, dalle piante agli animali, hanno sviluppato diverse strategie per prevenire la formazione e crescita dei cristalli di ghiaccio, utilizzando ad esempio zuccheri o glicerolo come crio-protettori.
Un ulteriore aiuto è fornito da speciali [b]proteine anti-ghiaccio[/b].
[title]Come funzionano?[/title]
Al formarsi dei primi nanocristalli di ghiaccio queste proteine vi si legano specificamente e inibiscono il legame di ulteriori molecole d’acqua, bloccando la crescita di questi cristalli e la ricristallizzazione. Il punto di congelamento dell’acqua viene abbassato di qualche grado, consentendo alle cellule di sopravvivere anche sotto zero. Ma il punto di fusione non viene abbassato, cioè il punto di congelamento viene spostato (sotto) il punto di fusione dell’acqua ([i]thermal hysteresis[/i]).
Queste proteine, assieme ad altre strategie, consentono la sopravvivenza di alcuni organismi a temperature che scendono profondamente, fino a [b]-30[/b] o [b]-60°C[/b].
[title]Applicazioni[/title]
La proteina nell’immagine sopra, [b]1kdf[/b], isolata dal pesce [i]Zoarces americanus[/i], viene utilizzata come [b]antighiaccio nei gelati[/b].
Ma le applicazioni sono molteplici:
1) aumentare la tolleranza al freddo delle piante in modo da coltivarle anche in climi rigidi o da estenderne la stagione produttiva;
2) migliorare la produzione di pesce in climi rigidi;
3) estendere e migliorare la conservazione dei cibi;
4) migliorare la cryo-chirurgia;
5) migliorare la conservazione di organi e tessuti per trapianti, trasfusioni;
6) migliorare le terapie per l’ipotermia.
[more] [image]https://leganerd.com/wp-content/uploads/LEGANERD_041690.jpg[/image][/more]
Osservando la carrellata di proteine anti-ghiaccio qui sopra, anche un occhio inesperto può notare la diversità strutturale di esse. E’ conservata solo una superficie piatta ricca in treonine (in azzurro chiaro) che serve a legare la superficie dei cristalli.
1kdf: da [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Ocean_pout]Zoarces americanus[/url] (pesce)
1wfb: da [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Winter_flounder]Pseudopleuronectes americanus[/url] (pesce)
1ezg: da [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Yellow_mealworm_beetle]Tenebrio molitor[/url] (larva di uno scarafaggio)
1eww: da [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Spruce_budworm]Choristoneura[/url] (insetto tipo falena)
2pne: da [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Snow_flea]Hypogastrura nivicola[/url] (una specie di scarafaggio)
La diversità strutturale e di sequenza suggerisce che questo è un ottimo esempio di evoluzione convergente, cioè proteine che si sono evolute in maniera completamente indipendente per raggiungere la stessa funzione.
[title]Meccanismo d’azione[/title]
[more] [image]https://leganerd.com/wp-content/uploads/LEGANERD_041691.jpg[/image][/more]
Nell’immagine qua sopra (a sinistra) potete osservare la struttura atomica della proeina [b]2pne[/b]. In rosso vedete delle molecole d’acqua che vi si legano organizzate spazialmente esattamente come i piani del cristallo di ghiaccio. Immaginatevi questa proteina che fa finta di essere un cristallo di ghiaccio e si lega ad un altro cristallo di ghiaccio (come 2 pezzi lego complementari), ma sull’altro lato (a destra la vedete “di profilo”) la proteina non lega molecole d’acqua, quindi una volta legata al cristallo ne blocca la crescita.
Liberamente ispirato dall'[url=http://www.pdb.org/pdb/101/motm.do?momID=120]articolo[/url] di RCSB pdb.
Più info su [url=http://en.wikipedia.org/wiki/Antifreeze_protein]wiki[/url].
